Die Octopindehydrogenase der Pilgermuschel Pecten maximus: Neue Einblicke in die Struktur und den Re
Kurzinformation
bestellen
Handgeprüfte Gebrauchtware
Schnelle Lieferung
Faire Preise
inkl. MwSt. Versandinformationen
Artikel zZt. nicht lieferbar
Artikel zZt. nicht lieferbar
Beschreibung
Die Octopindehydrogenase gehört zur Familie der Opindehydrogenasen, den terminalen Enzymen der anaeroben Glykolyse in unzähligen Invertebraten. Die ODH katalysiert die reduktive Kondensation von Pyruvat und L-Arginin in Anwesenheit von NADH, wodurch D Octopin entsteht. Nach Aufklärung der Primärstruktur der ODH aus der Pilgermuschel Pecten maximus und heterologer Expression des Enzyms in E. coli sind ausreichende ODH-Mengen für strukturelle Untersuchungen verfügbar (Janßen, 2000). In der vorliegenden Arbeit wurden die Primärstrukturen von drei verschiedenen ODH-Isozymen identifiziert. Es ist jeweils nur der Austausch einer einzelnen Aminosäure für die beobachtete, unterschiedliche Wanderung der Isozyme in der nativen PAGE verantwortlich. Diese so genannten Allozyme unterscheiden sich dabei nicht in ihren kinetischen Eigenschaften
Produktdetails
So garantieren wir Dir zu jeder Zeit Premiumqualität.
Entdecke mehr vom Verlag
